Белки Их Строение и Свойства Презентация

Белки Их Строение и Свойства Презентация.rar
Закачек 1158
Средняя скорость 4328 Kb/s
Скачать

Белки Их Строение и Свойства Презентация

Жизнь — это открытые саморегулирующиеся и самовоспроизводящиеся системы совокупностей живых организмов, построенные из сложных биологических полимеров — белков и нуклеиновых кислот. Основой всего живого считаются нуклеиновые кислоты и белки, так как они функционируют в клетке, образовывают сложные соединения, которые входят в структуру всех живых организмов. Все живые организмы в природе состоят из одинаковых уровней организации, это общая для всех живых организмов характерная биологическая закономерность.

Белки— высокомолекулярные органические соединения – (ВМС), нерегулярные биополимеры, состоящие из мономеров- аминокислот, соединенных пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций дают большое разнообразие свойств молекул белков.

Незаменимые аминокислоты Не могут быть синтезированы в организме. Поэтому их поступление в организм с пищей необходимо. Незаменимыми для человека и животных являются 8 аминокислот: Валин -зерновые, мясео, грибы, молочные продукты, арахис. Изолейцин — миндаль, кешью, куриное мясо, яйца, рыба, чечевица, печень, мясо. Лейцин – мясо, рыба, рис, чечевица, орехи. Лизин – рыба, мясо, молочные продукты, пшеница, орехи. Метионин — мясо, рыба, яйца, бобы, фасоль, чечевица и соя. Треонин – молочные продукты и яйца, в умеренных количествах в орехах. Триптофан – овес, бананы, сушёные финики, арахис, кунжут, молоко, творог, рыба, курица, индейка, мясо. Фенилаланин — говядина, куриное мясо, рыба, соевые бобы, яйца, творог, молоко.

ПЕПТИДНАЯ СВЯЗЬ Пептидная связь — вид амидной связи, возникающей при образовании белков и пептидов в результате взаимодействия α-аминогруппы (—NH2) одной аминокислоты с α-карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты.

Свойства. Размер белка может измеряться количеством аминокислот Самый большой из известных в настоящее время белков — титин. Это крупный эластичный белок, соединяющий миозин с линией Z . Сравнительный размер белков. Слева направо: Антитело, гемоглобин, инсулин, аденилаткиназа и глютаминсинтетаза.

Денатурация. Резкое изменение условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка, называемой денатурацией. Самый известный случай денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца

Б Е Л К И Простые Состоят только из аминокислотных остатков Сложные могут включать: — ионы металла (металлопротеиды) -пигмент (хромопротеиды), -комплексы с липидами (липопротеины), -нуклеиновые кислоты(нуклеопротеиды), -остаток фосфорной кислоты (фосфопротеиды), -углевод (гликопротеины)

Уровни структуры белка.

Первичная структура — последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Определяется и соответствует последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК

Вторичная структура — локальное упорядочивание фрагмента полипептидной цепи, стабилизированное водородными связями и гидрофобными взаимодействиями.

Третичная структура — пространственное строение полипептидной цепи — взаимное расположение элементов вторичной структуры, стабилизированное взаимодействием между боковыми цепями аминокислотных остатков. В стабилизации третичной структуры принимают участие: ковалентные связи; ионные взаимодействия; водородные связи; гидрофобные взаимодействия.

Четверичная структура — субъединичная структура белка. Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Презентация была опубликована 5 лет назад пользователемgtn.lokos.net

Похожие презентации

Презентация на тему: » Белки Строение и свойства Дьячков Максим Жук Артур СОШ 2.» — Транскрипт:

1 Белки Строение и свойства Дьячков Максим Жук Артур СОШ 2

2 Белки БЕЛКИ – класс биологических полимеров, присутствующих в каждом живом организме. С участием белков проходят основные процессы, обеспечивающие жизнедеятельность организма: дыхание, пищеварение, мышечное сокращение, передача нервных импульсов. Костная ткань, кожный, волосяной покров, роговые образования живых существ состоят из белков. Для большинства млекопитающих рост и развитие организма происходит за счет продуктов, содержащих белки в качестве пищевого компонента. Роль белков в организме и, соответственно, их строение весьма разнообразно.

3 Состав белков Все белки представляют собой полимеры, цепи которых собраны из фрагментов аминокислот. Аминокислоты – это органические соединения, содержащие в своем составе (в соответствии с названием) аминогруппу NH2 и органическую кислотную, т.е. карбоксильную, группу СООН. Из всего многообразия существующих аминокислот (теоретически количество возможных аминокислот неограниченно) в образовании белков участвуют только такие, у которых между аминогруппой и карбоксильной группой – всего один углеродный атом.

4 В общем виде аминокислоты, участвующие в образовании белков, могут быть представлены формулой: H2N–CH(R)–COOH. Группа R, присоединенная к атому углерода, определяет различие между аминокислотами, образующими белки. В организмах живых существ содержится более 100 различных аминокислот, однако, в строительстве белков используются не все, а только 20, так называемых «фундаментальных». В табл. 1 приведены их названия (большинство названий сложилось исторически), структурная формула, а также широко применяемое сокращенное обозначение. Все структурные формулы расположены в таблице таким образом, чтобы основной фрагмент аминокислоты находился справа.

5 Таблица 1 Аминокислоты участвующие в образовании белков НазваниеСтруктураОбозначение Глицин Гли АланинАла ВалинВал ЛейцинЛей ИзолейцинИле

6 СЕРИН СЕР ТРЕОНИНТРЕ ЦИСТЕИНЦИС МЕТИОНИНМЕТ ЛИЗИНЛИЗ

7 АРГИНИНАРГ АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА АСП АСПАРАГИНАСН ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА ГЛУ ГЛУТАМИНГЛН

8 ФЕНИЛАЛАНИНФЕН ТИРОЗИНТИР ТРИПТОФАНТРИ ГИСТИДИНГИС ПРОЛИНПРО

9 Образование белковой молекулы Белковая молекула образуется в результате последовательного соединения аминокислот, при этом карбоксильная группа одной кислоты взаимодействует с аминогруппой соседней молекулы, в результате образуется пептидная связь –CO–NH– и выделяется молекула воды. На рис. 1 показано последовательное соединение аланина, валина и глицина.

10 Первый вариант, называемый a-спиралью, реализуется с помощью водородных связей внутри одной полимерной молекулы. Геометрические параметры молекулы, определяемые длинами связей и валентными углами, таковы, что образование водородных связей оказывается возможным для групп H-N и C=O, между которыми находятся два пептидных фрагмента H-N-C=O (рис. 2).

11 В результате стягивающего действия водородных связей молекула приобретает форму спирали – так называемая a-спираль, ее изображают в виде изогнутой спиралевидной ленты, проходящей через атомы, образующие полимерную цепь (рис. 3)

12 Другой вариант вторичной структуры, называемый b-структурой, образуется также при участии водородных связей, отличие состоит в том, что взаимодействуют группы H-N и C=O двух или более полимерных цепей, расположенных параллельно. (рис. 4)

13 Третичная структура Белковая молекула, обладающая третичной структурой, как правило, принимает определенную конфигурацию, которую формируют полярные (электростатические) взаимодействия и водородные связи. В результате молекула приобретает форму компактного клубка – глобулярные белки (globules, лат. шарик), либо нитевидную – фибриллярные белки (fibra, лат. волокно).

14 Пример глобулярной структуры – белок альбумин, к классу альбуминов относят белок куриного яйца. Полимерная цепь альбумина собрана, основном, из аланина, аспаргиновой кислоты, глицина, и цистеина, чередующихся в определенном порядке. Третичная структура содержит a-спирали, соединенные одиночными цепями (рис.5). Рис.5. ГЛОБУЛЯРНАЯ СТРУКТУРА АЛЬБУМИНА (белок куриного яйца). В структуре помимо дисульфидных мостиков присутствуют свободные сульфгидридные HS-группы цистеина, которые в процессе разложения белка легко образуют сероводород – источник запаха тухлых яиц. Дисульфидные мостики намного более устойчивы и при разложении белка сероводород не образуют

15 Химические свойства белка При действии органических растворителей, продуктов жизнедеятельности некоторых бактерий (молочнокислое брожение) или при повышении температуры происходит разрушение вторичных и третичных структур без повреждения его первичной структуры, в результате белок теряет растворимость и утрачивает биологическую активность, этот процесс называют денатурацией, то есть потерей натуральных свойств, например, створаживание кислого молока, свернувшийся белок вареного куриного яйца. При повышенной температуре белки живых организмов (в частности, микроорганизмов) быстро денатурируют. Такие белки не способны участвовать в биологических процессах, в результате микроорганизмы погибают, поэтому кипяченое (или пастеризованное) молоко может дольше сохраняться.

16 Последовательное расщепление полипептида Подобный анализ может дать информацию об аминокислотном составе того или иного белка, однако важнее знать их последовательность в белковой молекуле. Одна из широко применяемых для этой цели методик – действие на полипептидную цепь фенилизотиоцианата (ФИТЦ), который в щелочной среде присоединяется к полипептиду, а при изменении реакции среды на кислую, отсоединяется от цепи, унося с собой фрагмент одной аминокислоты (рис. 6).

17 Роль белков в организме Ферменты (fermentatio лат. – брожение), другое их название – энзимы (en zumh греч. – в дрожжах) – это белки, обладающие каталитической активностью, они способны увеличивать скорости биохимических процессов в тысячи раз. Под действием ферментов составные компоненты пищи: белки, жиры и углеводы – расщепляются до более простых соединений, из которых затем синтезируются новые макромолекулы, необходимые организму определенного типа. Ферменты принимают участие и во многих биохимических процессах синтеза, например, в синтезе белков (одни белки помогают синтезировать другие).

18 Гемоглобин Гемоглобин – один из наиболее подробно изученных белков, он состоит из a-спиралей, соединенных одиночными цепями, и содержит в своем составе четыре комплекса железа. Таким образом, гемоглобин представляет собой как бы объемистую упаковку для переноса сразу четырех молекул кислорода. По форме гемоглобин соответствует глобулярным белкам (рис. 7). Рис. 7. ГЛОБУЛЯРНАЯ ФОРМА ГЕМОГЛОБИНА, содержащего четыре молекулы комплекса железа.

19 «Работоспособность» белков «Работоспособность» белков зависит от их строения, например, замена единственного аминокислотного остатка глутаминовой кислоты в полипептидной цепи гемоглобина на остаток валина (изредка наблюдаемая врожденная аномалия) приводит к заболеванию, называемому серповидноклеточная анемия.

20 Виды белков Существуют также транспортные белки, способные связывать жиры, глюкозу, аминокислоты и переносить их как внутрь, так и вовне клеток. Пищевые и запасные белки, как следует из названия, служат источниками внутреннего питания, чаще для зародышей растений и животных, а также на ранних стадиях развития молодых организмов. Структурные белки выполняют защитную функцию (кожный покров) или опорную – скрепляют организм в единое целое и придают ему прочность (хрящи и сухожилия).

21 Структура белков Состав белковой молекулы, представленный в виде чередующихся остатков аминокислот называют первичной структурой белка. Между присутствующими в полимерной цепи имино- группами HN и карбонильными группами CO возникают водородные связи в результате молекула белка приобретает определенную пространственную форму, называемую вторичной структурой. Наиболее распространены два типа вторичной структуры белков.

22 Регуляторные белки Регуляторные белки, чаще называемые гормонами, участвуют в различных физиологических процессах. Например, гормон инсулин (рис.8) состоит из двух a-цепей, соединенных дисульфидными мостиками. Инсулин регулирует обменные процессы с участием глюкозы, его отсутствие ведет к диабету. Рис.8. БЕЛОК ИНСУЛИН показан в виде объемной модели и в форме третичной структуры. Состоит из двух a-спиральных цепей, связанных двумя дисульфидными мостиками (сравни с рис. 2, где его строение показано схематически)

23 Функции белков Белки играют важнейшую роль в жизнедеятельности всех организмов. При пищеварении белковые молекулы перевариваются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма. Здесь наибольшая часть аминокислот расходуется на синтез белков различных органов и тканей, частьна синтез гормонов, ферментов и других биологически важных веществ, а остальные служат как энергетический материал. Т.е. белки выполняют каталитические (ферменты), регуляторные (гормоны), транспортные (гемоглобин, церулоплазмин и др.), защитные (антитела, тромбин и др.)

24 Содержание: 1)Белки 2)Состав белков 3)Таблица1 Аминокислоты участвующие в образовании белков 4) Образование белковой молекулы 5)Третичная структура 6) Химические свойства белка 7) Последовательное расщепление полипептида 8) Роль белков в организме 9) Гемоглобин 10) «Работоспособность» белков 11) Виды белков 12) Структура белков 13) Регуляторные белки 13) Регуляторные белки 14) Функции белков

Подготовленная презентация позволяет рационально использовать время учебного занятия, стимулировать познавательную активность обучающихся и поддерживать их интерес на протяжении всего учебного занятия.

Просмотр содержимого документа
«Презентация к учебному занятию «Белки их строение и свойства»»

«Жизнь есть способ существования белковых тел»

3. Физические свойства белков

6. Химические свойства белков

7.Превращение белков в организме

Что такое белки?

Происхождение слова белки.

Белки (протеины) «Protos» — первый

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных пептидными (амидными) связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов (α-аминокислоты).

Образование белковой макромолекулы можно представить как реакцию поликонденсации α-аминокислот:

Строительный материал клетки

Коллаген, мембранные белки

Переносят различные вещества

Обезвреживают чужеродные вещества

Снабжают организм энергией

γ- глобулин сыворотки крови

При расщеплении 1 г белка освобождается 17,6 кДж энергии

Ускоряют протекание химических реакций в организме

Все ферменты по своей химической природе являются белками. Например, рибонуклеаза

Выполняет все виды движений, к которым способны клетки и организмы

Миозин (белок мышц)

Регулируют обменные процессы

Гормоны, например, инсулин (обмен глюкозы)

3. Физические свойства белков

Работа с учебником

Одни белки растворяются в воде с образованием коллоидных растворов (яичный белок), другие нерастворимы (белки покровных тканей – кератин, коллаген, эластин), отдельные белки растворимы в разбавленных растворах солей.

4. Классификация белков

5. Строение белков

Внимательно прочитайте текст учебника, рассмотрите рисунки. Перечертите в тетрадь и заполните таблицу:

Структура белковой молекулы

Тип связи, определяющий структуру

6. Химические свойства белков

Химические свойства белков

В радикалах аминокислотных остатков белки содержат различные функциональные группы, которые способны вступать в реакции. Белки вступают в реакции окисления-восстановления, этерификации, алкилирования, нитрования, могут образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями (белки амфотерны).

Химические свойства белков

3. Цветные (качественные) реакции на белки

а) ксантопротеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих бензольные кольца):

белок + HNO 3 (конц.) → жёлтое окрашивание

Ксантопротеиновая реакция (эксперимент)

Цветные (качественные) реакции на белки

б) биуретовая реакция (на пептидные связи):

белок + CuSO 4 (насыщ.) + NaOH (конц.) → ярко-фиолетовое окрашивание

Биуретовая реакция (эксперимент)

Цветные (качественные) реакции на белки

в) цистеиновая реакция (на остатки аминокислот, содержащих серу):

белок + NaOH + Pb (CH 3 COO) 2 → чёрное окрашивание

7 . Превращение белков в организме

Закрепление обобщение знаний

В чем причина несовместимости тканей при пересадке органов от одного организма к другому?

 Научное название белков.

 Из чего построены молекулы белков?

 Сколько структур белка существует?

 Структура белка, свернутая в спираль?

 Как называется четвертичная структура белка?

 Как называется связь — NH – CO — ?

 Разрушение структуры белка.

 Реакции, определяющие наличие белка?

 Пищевые продукты с большим содержанием белка.

 Самая неустойчивая структура белка?

Белки (полипептиды) – биополимеры, построенные из остатков α-аминокислот, соединенных водородными связями. В состав этих биополимеров входят мономеры 20 типов.

Белки, взаимодействуя с азотной кислотой, дают фиолетовое окрашивание. Данная реакция называется ксантопротеиновой реакцией. Вторичная структура белков – это чередование аминокислотных остатков в линейной структуре. Денатурация – процесс изменения цвета белковой молекулы. Содержание белка в яйце меньше , чем в молоке и молочных продуктах. При варке яиц белок не меняет свой цвет.

1.На учебном занятии я работал 2.Своей работой на занятии я 3.Учебное занятие для меня показался 4.За учебное занятие я 5.Мое настроение 6.Материал занятия мне был

активно / пассивно доволен / не доволен коротким / длинным не устал / устал стало лучше / стало хуже понятен / не понятен полезен / бесполезен интересен / скучен


Статьи по теме